PROTEÍNA



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imagen La proteína estimuló la proliferación y la diferenciación de las células osteoblastic MC3T3-E1.
imagen Suero y cáncer
imagen La influencia de la proteína dietética en el glutatión del tejido y las enfermedades del envejecimiento
imagen Baja de efecto de la caseína dietética de la proteína v. del leche-suero sobre concentraciones del colesterol del plasma y del hígado en ratas
imagen El espectro antibacteriano del lactoferricin B, un péptido bactericida potente derivó de la región del N-terminal de lactoferrina bovina
imagen Daño de la membrana externa de bacterias gramnegativas entéricas por la lactoferrina y la transferrina
imagen Actividad antibacteriana de la lactoferrina y de un fragmento pepsina-derivado del péptido de la lactoferrina


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La proteína estimuló la proliferación y la diferenciación de las células osteoblastic MC3T3-E1.

Takada Y, Aoe S, Kumegawa M
Laboratorio de ciencia alimenticio, Co. Ltd., Saitama, Japón del producto lácteo de la marca de la nieve.
Bioquímica Biophys Res Commun 1996 14 de junio; 223(2): 445-9

Examinamos los efectos de la proteína sobre las células osteoblastic MC3T3-E1. Esta proteína causó aumentos dosis-dependientes en la incorporación de la timidina [3H] y el contenido de la DNA en las células. También aumentó el contenido de la proteína total y de la hidroxiprolina en las células. Estas actividades eran a prueba de calor cuando la proteína era heated en 75 grados de C a 90 grados de C por 10 Min. La proteína sometida a un tratamiento térmico primero fue fraccionada en una mono columna de S, y la fracción activa (fracción básica de la proteína) entonces fue aplicada a Superose 12. Los pesos moleculares de los componentes activos eran aproximadamente 10.000 y 14.000 DA, según lo determinado con la filtración de gel. La solución interna de un tripa-saco volcado incubado en una solución de BP intacto (proteína básica), de BP o de la pepsina pepsina-digerida/de BP pancreatina-digerido también estimuló la incorporación de la timidina [3H]. Así estos componentes activos se pueden impregnar o absorber posiblemente por los intestinos. Proponemos la posibilidad que el componente activo en la proteína desempeñe un papel importante en la formación del hueso activando osteoblasts.



Suero y cáncer

GP Bounous G Baruchel S Lee TD de Kennedy RS Konok
Res anticáncer (1995 noviembre-diciembre) 15 (6B): 2643-9

La concentración del glutatión (GSH) es alta en la mayoría de las células del tumor y esto puede ser un factor importante en resistencia a la quimioterapia. Las experiencias con ines vitro y animales anteriores han mostrado una respuesta diferenciada del tumor contra las células normales a los diversos sistemas de envío de la cisteína. Más concretamente, un análisis in vitro mostró que en las concentraciones que inducen la síntesis en células humanas normales, un concentrado especialmente preparado de la proteína, Immunocal de GSH, causado el agotamiento de GSH y la inhibición de la proliferación en células humanas del cáncer de seno. En base de esta información alimentaron cinco pacientes con el carcinoma metastático del pecho, uno del páncreas y uno del hígado 30 gramos de este concentrado de la proteína diario por seis meses. En seis pacientes los niveles del linfocito GSH de la sangre estaban substancialmente sobre normal al principio, reflejando altos niveles del tumor GSH. Dos pacientes (#1, #3) muestras exhibidas de la regresión del tumor, normalización de la hemoglobina y de las cuentas periféricas del linfocito y un descenso continuo de los niveles del linfocito GSH hacia normal. Dos pacientes (#2, #7) mostrado la estabilización del tumor, niveles crecientes de la hemoglobina. En tres pacientes (#4, #5, #6,) la enfermedad progresó con una tendencia hacia niveles más altos del linfocito GSH. Estos resultados indican que el concentrado de la proteína pudo agotar las células del tumor de GSH y hacerlo más vulnerable a la quimioterapia.



La influencia de la proteína dietética en el glutatión del tejido y las enfermedades del envejecimiento

Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, oro P
Clin invierte MED (1989 DEC) 12(6): 343-9

Este estudio comparó los efectos de una dieta suero-rica (dieta de 20 g/100 g), con el del perro chino o de la dieta caseína-rica (dieta del ratón de Purina de 20 g/100 g), sobre el contenido del glutatión del hígado y del corazón y sobre la supervivencia de los ratones viejos del varón C57BL/6NIA. El estudio fue realizado durante un período de observación limitado de 6,3 meses. En los ratones alimentados la dieta abundante en proteínas del suero entre 17 meses y 20 meses de la edad, el contenido del glutatión del tejido del corazón y del tejido del hígado fue aumentado perceptiblemente sobre los valores correspondientes de los ratones dieta-alimentados y Purina-alimentados de la caseína. Los ratones alimentaron la dieta de la proteína en el inicio de la senectud en la longevidad creciente exhibida 84 semanas con respecto a los ratones alimentados el perro chino del ratón de Purina durante el período de observación de 6,3 meses que extendía de la edad de 21 meses (correspondiente a una edad humana de 55 años) a 26-27 meses de la edad (correspondiente a una edad humana de 80 años), mientras tanto la mortalidad del 55% fue observada. La época de supervivencia mala correspondiente de ratones alimentó la dieta definida de la caseína es casi idéntica a la de controles Purina-alimentados. Las curvas del peso corporal eran similares en los tres grupos dietéticos. Por lo tanto una dieta de la proteína aparece aumentar la concentración del glutatión del hígado y del corazón en ratones del envejecimiento y aumentar longevidad durante un período de observación de 6,3 meses.



Baja de efecto de la caseína dietética de la proteína v. del leche-suero sobre concentraciones del colesterol del plasma y del hígado en ratas

Zhang X, CA de Beynen
Br J Nutr (el 1993 de julio) 70(1): 139-46

El efecto de la proteína dietética contra la caseína sobre concentraciones del colesterol del plasma y del hígado fue investigado en ratas femeninas, destetadas. Las dietas equilibradas, purificadas que contenían la proteína o la caseína, o las mezclas del aminoácido que simulaban estas proteínas, fueron utilizadas. Las dietas ricas en colesterol (10 gramos de colesterol por la alimentación del kilogramo) tenían 150 o 300 gramos de proteína o alimentación de los aminoácidos /kg. Las dietas fueron dadas por 3 semanas. En el nivel dietético bajo de la proteína, la proteína contra la caseína no afectó al colesterol total del plasma, sino bajó la concentración de colesterol del hígado. En el alto nivel de la dietético-proteína, la proteína bajó perceptiblemente el colesterol del plasma y del hígado y también los triacilgliceroles del plasma. El efecto hipocolesterolémico de la proteína fue asociado a una disminución del colesterol de la muy-bajo-densidad-lipoproteína. En la alta concentración dietética de la proteína, la proteína redujo la excreción fecal de los ácidos de bilis en comparación con la caseína. Los efectos de la proteína intacta contra la caseína no fueron reproducidos por las mezclas del aminoácido que simulaban estas proteínas. Se sugiere provisional que el efecto de colesterol-baja de la proteína en ratas sea causado por la inhibición de la síntesis hepática del colesterol.



El espectro antibacteriano del lactoferricin B, un péptido bactericida potente derivó de la región del N-terminal de lactoferrina bovina

Bellamy W, Takase M, Wakabayashi H, Kawase K, Tomita M
J Appl Bacteriol (DEC 1992) 73(6): 472-9

Una gama fisiológico diversa de bacterias grampositivas y gramnegativas fue encontrada para ser susceptible a la inhibición y a la inactivación por el lactoferricin B, un péptido producido por la digestión gástrica de la pepsina de la lactoferrina bovina. La lista de organismos susceptibles incluye la enteritis de Escherichia Coli, de salmonelas, pneumoniae de la Klebsiella, los proteus - vulgaris, Yersinia enterocolítico, jejuni de la Pseudomonas aeruginosa, del Campylobacter, los diphtheriae del estafilococo áureo, de Streptococcus Mutans, del corynebacterium, los monocytogenes y clostridium perfringens de la listeriosis. Las concentraciones del lactoferricin B requeridas para causar la inhibición completa del crecimiento variaron dentro de la gama de 0,3 a 150 micrograms/ml, dependiendo de la tensión y del medio de cultivo usados. El péptido mostró actividad contra Escherichia Coli O111 sobre la gama de pH 5,5 a 7,5 y era las condiciones levemente alcalinas inferiores más eficaces. Su eficacia antibacteriana fue reducida en presencia de los iones de Na+, de K+, de Mg2+ o de Ca2+, o en presencia de las diversas sales del almacenador intermediario. Lactoferricin B era mortal, causando una pérdida rápida de capacidad de la formación de colonias en la mayor parte de la especie probada. Pseudomonas Fluorescens, enterococo faecalis y las tensiones del bifidum de Bifidobacterium era altamente resistente a este péptido.



Daño de la membrana externa de bacterias gramnegativas entéricas por la lactoferrina y la transferrina

Ellison RT 3d, Giehl TJ, LaForce FM
Infecte a Immun (el 1988 de nov) 56(11): 2774-81

Presumimos que las proteínas hierro-obligatorias podrían afectar a la membrana externa gramnegativa de una forma similar a la del EDTA del quelador. La capacidad de la lactoferrina y de la transferrina de lanzar el polisacárido radiactivo del lipo (LPS) de un mutante deficiente de Escherichia Coli del epimerase de la galactosa del UDP y del salvaje-tipo tensiones typhimurium de las salmonelas fue probada. La inicial estudia en almacenador intermediario del barbital-acetato mostró que el EDTA y la lactoferrina causan el lanzamiento significativo de LPS de las tres tensiones. Otros estudios encontraron que el lanzamiento de los LPS fue bloqueado por la saturación del hierro de la lactoferrina, ocurrida entre pH 6 y 7,5, eran comparables para las concentraciones bacterianas a partir de 10(4) 10(7) a CFU/ml, y aumentado con el aumento de concentraciones de la lactoferrina. Los estudios usando las madejas equilibraron la solución de sal que carecía el calcio y el magnesio mostró que la transferrina también podría causar el lanzamiento de los LPS. Además, la lactoferrina y la transferrina aumentaron el efecto antibacteriano de una concentración subinhibitory de rifampin, una droga excluida por la membrana externa bacteriana. Este trabajo demuestra que éstos las proteínas hierro-obligatorias dañan la membrana externa gramnegativa y alteran permeabilidad de membrana externa bacteriana.



Actividad antibacteriana de la lactoferrina y de un fragmento pepsina-derivado del péptido de la lactoferrina

Yamauchi K, Tomita M, Giehl TJ, Ellison RT 3d,
Infecte a Immun (el 1993 de febrero) 61(2): 719-28

El trabajo reciente ha indicado que además del hierro obligatorio, la lactoferrina humana daña la membrana externa de bacterias gramnegativas. En este estudio, determinamos si la lactoferrina bovina y una pepsina fragmento bovino derivado del péptido de la lactoferrina (lactoferricin) tienen actividades similares. Encontramos que lactoferrina bovina de 20 microM y lipopolysaccharide intrínseco etiquetado del lanzamiento del lactoferricin de 20 microM [3H] (los LPS [3H]) a partir de tres tensiones, Escherichia Coli CL99 1-2, salmonelas SL696 typhimurium, y salmonelas bacterianos Montevideo SL5222. Bajo la mayoría de condiciones, más LPS son liberados por el fragmento del péptido que por la lactoferrina bovina entera. En presencia de la lactoferrina o del lactoferricin hay matanza creciente de Escherichia Coli CL99 1-2 al lado de lisozima. Como la lactoferrina humana, la lactoferrina y el lactoferricin bovinos tienen la capacidad de atar para liberar las moléculas intrínseco etiquetadas de los LPS [3H]. Además de estos efectos, mientras que la lactoferrina bovina era a lo más bacterioestática, el lactoferricin demostró actividad bactericida constante contra bacterias gramnegativas. Este efecto bactericida es modulado por los cationes Ca2+, Mg2+, y F3+ pero es independiente de la osmolaridad del medio. Microscopia electrónica de transmisión de las células bacterianas expuestas a la demostración del lactoferricin que el desarrollo inmediato de la “membrana electrón-densa ampolla.” Estos experimentos ofrecen pruebas que la lactoferrina y el lactoferricin bovinos dañan la membrana externa de bacterias gramnegativas. Por otra parte, el lactoferricin del fragmento del péptido tiene actividad bactericida directa. Pues la lactoferrina se expone a los factores proteolíticos in vivo que podrían hender el fragmento del lactoferricin, los efectos de este péptido son de importancia mecánica y fisiológica.