Venta del cuidado de piel de Life Extension

Revista de Life Extension

LE Magazine enero de 2001

imagen

Página 2 de 5

 

Dos estudios japoneses demuestran la capacidad de los carnosine de estabilizar y de proteger fibroblastos cultivados. El primer estudio muestra que el carnosine estimula un factor llamado el vimentin que promueve robustez en los fibroblastos cultivados (Ikeda D y otros, 1999). El Vimentin es una proteína estructural que comunica fuerza y estabilidad a los fibroblastos y a las células endoteliales.

Los segundos japoneses estudian mostrado que el carnosine preserva la integridad de los fibroblastos de la rata en un medio de cultivo alimenticio deficiente (Kantha SS y otros, 1996). Los fibroblastos crecidos en este medio de cultivo perdieron su forma característica después de una semana, mientras que ésos crecidos en el carnosine complementado cultivan conservaron su aspecto sano. Después de cuatro semanas esos fibroblastos crecidos en el medio del carnosine conservaron integridad celular, mientras que los otros eran no más viables.

imagen
Cuando los científicos transfirieron fibroblastos del tarde-paso a un medio de cultivo que contenía carnosine, exhibieron un aspecto rejuvenecido y a menudo una capacidad aumentada de dividir.

El estudio también examinó los niveles del hydroxydeoxyguanosine 8 (dG 8-OH), marcador del daño oxidativo a la DNA, en culturas del fibroblasto con y sin carnosine. Encontraron que el carnosine redujo perceptiblemente 8 niveles del hydroxydeoxyguanosine en fibroblastos después de cuatro semanas de cultura continua. La oxidación de la DNA se piensa para contribuir importantemente no sólo para la senectud celular, pero también para la carcinogénesis, y el hydroxydeoxyguanosine de hecho 8 se ha propuesto como marcador para el riesgo de cáncer (Kasai H, 1997).

Los efectos de la revitalización de Carnosine sobre fibroblastos cultivados pueden explicar porqué mejora la herida postquirúrgica que cura. Otro estudio japonés mostró que el carnosine aumenta la granulación, un proceso curativo el cual los fibroblastos de la proliferación y los vasos sanguíneos completan temporalmente un defecto del tejido (Nagai K y otros, 1986). Un estudio brasileño mostró que el tejido de granulación se convirtió y se maduró más rápidamente, con un de alto nivel de la biosíntesis del colágeno, en las ratas tratadas carnosine (SR. y otros, 1983 de Vizioli). El estudio japonés también presentó pruebas que el carnosine restaura el potencial regenerador del cuerpo suprimido por los medicamentos comunes.

Vida del organismo que extiende

¿Los efectos que rejuvenecen de los carnosine sobre las células extienda al organismo entero? Los efectos similares de la anti-senectud ahora se han demostrado en ratones. Un nuevo estudio ruso probó el efecto del carnosine sobre vida y de indicadores de la senectud en los ratones senectud-acelerados (Yuneva MES y otros, 1999; Boldyrev AA y otros, 1999). La mitad de los ratones fue dada carnosine en su agua potable que comenzaba en dos meses de la edad. Carnosine extendió la vida de los ratones tratados por el 20% por término medio, comparada a los ratones el carnosine no alimentado.

Carnosine no alteró la vida máxima de 15 meses de los ratones senectud-acelerados filtra, sino que aumentó perceptiblemente el número de ratones que sobrevivían a la edad avanzada. Los ratones dados carnosine eran alrededor dos veces tan probables alcanzar la “edad avanzada madura” de 12 meses como ratones no tratados. También mejoró los indicadores de la senectud medidos en la “edad avanzada” de diez meses.

Carnosine mejoró distintamente el aspecto de los ratones envejecidos, cuyo plenitud y color de la capa seguía siendo mucho más cercano al de animales jovenes. Significantly more ratones carnosine-tratados tenían capas brillantes (el 44% contra el 5%), mientras que menos tenían perceptiblemente úlceras de la piel (el 14% contra el 36%). Sin embargo, el carnosine no afectó a la pérdida o a la textura del pelo. Carnosine redujo perceptiblemente los índices de lordokyphosis espinal (curvatura espinal) y de lesiones periopthalmic, pero no afectó a opacities córneos.

El contraste más agudo entre los ratones tratados y no tratados fue considerado en su comportamiento. El solamente 9% de los ratones no tratados exhibieron la reactividad del comportamiento normal, comparada hasta el 58% de los ratones tratados carnosine.

Los investigadores también midieron los indicadores bioquímicos asociados al envejecimiento del cerebro. Las membranas del cerebro del carnosine trataron ratones tenían perceptiblemente niveles inferiores de MDA (malondialdehído), un producto altamente tóxico de la oxidación del lípido de la membrana. MAO-B (actividad de la oxidasis de monoamina B) era el 44% más bajo en los ratones carnosine-tratados, indicando el mantenimiento del metabolismo de la dopamina. El glutamato que ataba a sus receptores celulares doblados casi en el carnosine trató al grupo. Puesto que el glutamato es el neurotransmisor excitador principal, éste puede explicar la reactividad del comportamiento más normal de los ratones carnosine-alimentados.

Este estudio mostró que el carnosine mejoró perceptiblemente la mayoría de las medidas del aspecto, de la salud fisiológica, del comportamiento, y del cerebro bioquímica-como bien como duraderas palmo-en ratones senectud-acelerados. Los investigadores por lo tanto concluyen que los “animales carnosine-tratados pueden ser caracterizados como más resistentes al desarrollo de características del envejecimiento” (Boldyrev AA y otros, 1999).

Carbonylation de la proteína

La razón por la que es más viejo gente-y animal-mirada diferentes que los más jovenes tiene que hacer con los cambios en las proteínas del cuerpo. Las proteínas son las sustancias más responsables del funcionamiento diario de organismos vivos, que da a deterioro de la proteína su impacto dramático en la función y el aspecto del cuerpo. Muchas líneas de investigación durante la última década convergen en la modificación de la proteína como camino importante para envejecer y la enfermedad degenerativa. Estas modificaciones resultan de la oxidación (como por los radicales libres) y de procesos correlacionados tales como reacciones del proteína-azúcar (glycation).

Las proteínas modificadas acumulan mientras que envejecemos, mientras que los niveles del carnosine están disminuyendo. Una vez que se modifica una proteína ha perdido su capacidad de funcionar normalmente, y cuando una parte significativa de la proteína del cuerpo ha alcanzado este punto, el cuerpo se convierte en enfermedades degenerativas más propensas.

La muestra indicadora de la modificación destructiva de la proteína es el grupo de carbonyl de la proteína. La acumulación de proteínas con los grupos de carbonyl es un indicador molecular del envejecimiento de la célula. Los niveles del carbonyl de la proteína aumentan marcado del tercero pasado de la vida, subiendo casi exponencial con edad en una amplia variedad de especie animal y de tejidos. En seres humanos, alrededor de un tercero de proteínas se carbonylated más adelante en vida. En ese nivel, estas proteínas aberrantes se consideran probablemente tener efectos perjudiciales sobre la mayoría de los aspectos de la función celular (Stadtman ER y otros, 2000).

Muchos caminos de la modificación de la proteína producen grupos de carbonyl, incluyendo la oxidación de cadenas laterales, de glycation y de reacciones del aminoácido con los aldehinos y los productos de la peroxidación del lípido (Berlett BS y otros, 1997; Stadtman ER y otros, 2000, 1992). La multiplicidad de mecanismos detrás de la modificación de la proteína pone este problema fuera del alcance de los antioxidantes simples. Un agente pluripotent es necesario cuyo perfil bioquímico hace juego este arsenal de mecanismos. Carnosine emerge como el escudo amplio más prometedor del espectro contra la modificación de la proteína.

Carnosine dirige los caminos principales con los cuales las proteínas se carbonylated a través de sus acciones antioxidantes y antis-glycation, de su capacidad para apagar los aldehinos reactivos y de los metales del quelato, y su eficacia contra la peroxidación del lípido. Las propiedades de Carnosine cupieron los mecanismos del carbonylation de la proteína en cuanto a invitan tan bien a la especulación que la evolución “diseñó” carnosine para proteger las proteínas contra el carbonylation y otras modificaciones perjudiciales.

Un ejemplo excelente de la defensa del amplio-espectro de los carnosine contra la modificación de la proteína es proporcionado por MDA (malondialdehído). Este producto nocivo de la peroxidación del lípido causa el carbonylation de la proteína, la interconexión, el glycation y la formación de la EDAD (PC y otros, 1997 de Burcham).

Carnosine inhibe MDA de la albúmina carbonylating (la proteína de suero principal) y del crystallin (proteína de la lente de ojo) de una manera dependiente de la concentración. Albúmina de los glycates de MDA que lleva a la interconexión y a la producción de productos finales avanzados del glycation (edades), no obstante estos cambios fueron prevenidos también por carnosine. El cuadro 1 resume algunos de los muchos estudios de laboratorio que demuestran que el carnosine protege las proteínas contra agentes perjudiciales de la proteína diversa.

Estudio
Sustancias de prueba
Agente perjudicial de la proteína
¿Carbonylation inhibido o invertido?
¿Interconexión o formación inhibida de la EDAD?
Hipkiss Preston,
y otros, 1998
Albúmina de suero (la proteína principal del plasma)
MDA
(producto de la oxidación del lípido)
X
X
Albúmina de suero (la proteína principal del plasma)
Iones del hipoclorito
(producto inflamatorio de la respuesta)
X
X
DNA y histona
(Proteína de la DNA)
Formaldehído o acetaldehído
NA
X
Hipkiss Preston,
y otros, 1997
Crystallin
(proteína de la lente de ojo)
MDA
(producto de la oxidación del lípido)
X
X
Hipkiss y Chana, 1998;
Hipkiss y Brownson, 2000
Ovalbumina
(albúmina de la clara de huevo)
Methylglyoxal
(promueve la formación de la EDAD)
X
X
Masque, Mayer,
y otros, 1997
Amiloide beta
(placas seniles de las formas cuando está reticulado)
Fructosa
NA
X
Hipkiss, Michaelis, Syrris, 1995
CÉSPED
(antioxidante intercelular dominante)
Dihydroxyacetone
NA
X
Catalasa
(enzima que cataliza la avería del peróxido de hidrógeno)
Fructosa
NA
X
Hipkiss, Michaelis, syrris, y otros, 1995
Antitrombina III
(proteína de sangre del anticoagulante), albúmina de suero, o crystallin
Fructosa
NA
X

Efectos protectores del cuadro 1. del carnosine sobre el carbonylation de la proteína, la interconexión y la formación de la EDAD. NA = no aplicable (no medido en estudio)

 

Continuado en la página 3
Referencias en la página 5


De nuevo al foro de la revista